Design von Decorin-basierten Peptiden, die an Kollagen I binden, und ihr Potenzial als Adhaesionssequenzen in Biomaterialien

Abstract

Das Nachbilden der Bindungsepitope von Protein-Protein-Wechselwirkungen mithilfe kleiner Peptide ist wichtig bei der Entwicklung modularer biomimetischer Systeme. Hier beschreiben wir eine Strategie zum Design solcher bioaktiver Peptide, ohne dass Strukturdaten des Proteinkomplexes benötigt werden, und weisen den Effekt der Inkorporierung solcher Adhäsionssequenzen in komplexen Biomaterialsystemen nach. Dazu wurde die hochrepetitive Struktur von Decorin analysiert. Für dessen innere sowie äußere Oberfläche wurden repräsentative Peptide identifiziert und synthetisiert. Nur Peptide auf Basis der inneren Oberfläche binden an Kollagen. Das Peptid mit der höchsten Bindungsaffinität für Kollagen I führte zu einer geringeren Diffusionsgeschwindigkeit eines gekuppelten Farbstoffs in einem Kollagengel. Dimere des Peptids ermöglichten eine physikalische Vernetzung von Kollagen, wodurch der Speichermodul eines Gels stark erhöht werden konnte. Dies belegt das Potenzial der Peptide für das Design von Biomaterialien für die regenerative Medizin.